蛋白質(zhì)結(jié)晶技術(shù)發(fā)展的艱難歷程

科學家們研究蛋白質(zhì)結(jié)晶技術(shù)花費了很長時間。1988年諾貝爾化學獎被授予三位德國科學家，廣東蛋白質(zhì)結(jié)晶板，原因是三個人通力合作，蛋白質(zhì)結(jié)晶板公司，在世界上解析了一種膜蛋白——菌光合反應中心的高分辨率三維結(jié)構(gòu)，它拉開了膜蛋白結(jié)構(gòu)生物學的序幕，在生物學界影響非常大。之后，科學家們在基因組學和蛋白質(zhì)組學領域不斷取得新進展，可以作為潛在靶向的蛋白質(zhì)的數(shù)量呈指數(shù)級增加，然而這些方法獲得有用晶體的成功率不足20%。

2011年，英國帝國理工學院和薩里大學的科學家們使用一種“分子印跡聚合物（MIPs）”的材料，研發(fā)出了一種更有效的制造蛋白質(zhì)晶體的方法。但是這種方法在結(jié)晶條件成分復雜，包含高鹽，寬泛的酸堿區(qū)間等條件下，容易造成MIPs對蛋白質(zhì)的印記作用失效。科研不斷深入，技術(shù)不斷迭代，目前，應用為廣泛的晶體制備方法當屬規(guī)模篩選，比如高通量蛋白質(zhì)結(jié)晶篩選，即從成百上千個溶液條件中篩選出適合結(jié)晶的條件。據(jù)相關數(shù)據(jù)顯示，目前的高通量蛋白質(zhì)結(jié)晶篩選的成功率僅為15.6%，嚴重制約了蛋白質(zhì)結(jié)晶技術(shù)在結(jié)構(gòu)生物學領域的應用和發(fā)展。缺乏、廣譜的蛋白晶體制備技術(shù)是目前結(jié)構(gòu)生物學研究中的技術(shù)瓶頸。

近期，由深圳先進技術(shù)研究院喻學鋒研究員課題組研發(fā)的一種蛋白質(zhì)結(jié)晶篩選添加劑——人工晶種混懸液打破了技術(shù)桎梏。新法的應用，能夠讓蛋白質(zhì)晶體的結(jié)晶更簡便，蛋白質(zhì)結(jié)晶板價格，更科學，更完整。

蛋白質(zhì)晶體板

本實用新型公開了一種新型的蛋白質(zhì)結(jié)晶板，包括頂部結(jié)晶板和下端結(jié)晶板，所述頂部結(jié)晶板安裝固定在下端結(jié)晶板的上端位置上，所述頂部結(jié)晶板的上端中間設置有陣列凹槽，通過結(jié)晶板外殼，內(nèi)部儲槽和滴液凹槽所組成的三孔結(jié)晶板可以很好的滿足特定的使用需要，三孔結(jié)晶板的結(jié)晶板外殼連接在頂部結(jié)晶板上，從而可以很好的固定連接住。

獲取蛋白質(zhì)晶體是蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)解析，藥品生產(chǎn)，自組裝納米體系構(gòu)建等過程中重要的步驟.例如，利用X射線衍射技術(shù)對蛋白質(zhì)進行三維結(jié)構(gòu)解析時，首先需要通過結(jié)晶條件篩選，獲得質(zhì)量較高的蛋白質(zhì)晶體。

蛋白質(zhì)晶體板相互作用

蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)層次蛋白中的多肽鏈往往不是一個如圖4圖4所示完全伸展的鏈。L.C.鮑林和R.B.科里曾由氨基酸、小肽和有關化合物晶體結(jié)構(gòu)的測定中歸納了肽鍵的鍵長、鍵角等。鏈中肽鍵N-C的鍵長為1.32埃，具有40%的雙鍵成分，與周圍四個鍵是共面的，且N-H和C=O具有反式構(gòu)型。肽鍵因具雙鍵成分而無旋轉(zhuǎn)的自由，但它周圍的每個Cα原子與相鄰兩個肽鍵中的氮和碳原子所形成的Cα-N和Cα-C單鍵都具有較大的回旋余地，從而一個多肽鍵可能存在于不計其數(shù)的構(gòu)象或立體結(jié)構(gòu)中，其中有些構(gòu)象使未成鍵原子間形成較多較強的氫鍵并產(chǎn)生其他能使整個分子趨于穩(wěn)定的相互作用。

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